Jeg vil derfor forsøge at forklare, hvad proteiner ikke er fra et biokemisk synspunkt, men ved at fremhæve deres type struktur og relative klassificering.
, hormoner, transport, opbevaring og strukturproteiner;- simple proteiner: består kun af aminosyrer
- sammensatte eller konjugerede proteiner: de er forbundet med andre molekyler (f.eks. sukkerarter, lipider, nukleinsyrer, metaller osv.).
Enkle proteiner giver anledning til otte grupper af underafdelinger: protaminer, histoner, albuminer, globuliner, glutelinier, prolaminer, phosphoprotider og skleroprotider.
hovedsageligt og lysin. De har derfor en lav molekylvægt.Opløselig i vand, af stærkt grundlæggende karakter, protaminer findes kun i naturen i dyreriget kombineret med nukleinsyrer til dannelse af nukleoprotider (især i væv med reproduktiv funktion, for eksempel i mange fiskes sædceller). De findes ikke frie i naturen
Protaminer er fri for svovlaminosyrer, tryptophan og tyrosin; de er i stedet meget rige på basiske aminosyrer (især arginin).
og at oprette mindre mængder af eksoniske baser i spaltningen (arginin, histidin og lysin), som de dog er rige på.
Ligesom protaminer findes histoner ikke frie i naturen, men kombineres med andre stoffer til dannelse af protider. De findes i røde blodlegemer, i leukocytter, i hovederne af spermatozoer; globin er vigtig, som udgør hæmoglobins proteingruppe.
og cellesekret. Nogle af deres karakteristiske egenskaber er: opløselighed i vand, koagulering med varme og mulighed for at give anledning til alle aminosyrer ved spaltning (de er derfor komplette proteiner med god biologisk værdi). De har et højt indhold af leucin (ca. 10-14%) og glutaminsyre (7-13%); de indeholder også gode mængder arginin (6-10%) og lysin (6-8%).
De vigtigste dyrealbuminer er: le ovalbumin (eller ægalbumin) og serumalbumin (eller mælkealbumin). De findes også i mange planter, selvom deres egenskaber ikke er helt kendte. Et kendetegn ved animalsk albumin er at have et højt indhold af svovl og en betydelig procentdel af aminosyrerne cystin og methionin, mens de vegetabilske indeholder beskedne mængder. Nogle plantealbuminer er giftige; dette er tilfældet med ricin i ricinusolie.
fortyndet (NaCl) neutral. De mest almindelige er: blodglobuliner (α β, γ), lactoglobulin (mælk), ovoglobulin (æg), myosin og myoglobin (muskel). Vegetabilske globuliner findes især i frøene fra mange planter, især i de olieagtige bælgfrugter; meget rige på globuliner er proteiner fra sojabønner og jordnødder, hvor de danner næsten alle proteinstoffer. Selvom dyreglobuliner ikke har store mangler i aminosyrer, har planteverdenen mangel på methionin (ikke overraskende, den begrænsende aminosyre i soja og andre bælgfrugter).
Det Gluteline og prolamin (eller gliadiner) repræsenterer to grupper af udelukkende vegetabilske proteiner, der typisk er forbundet. Tilsammen udgør de den største procentdel af kornproteinreserven (90-95%).
og de er meget rige på glutaminsyre, dog til stede i lavere koncentrationer end prolaminer. De er uopløselige i vand, i saltopløsninger og i alkohol; de koagulerer under varme og er opløselige i fortyndede syrer og baser. Hvedegluteline, kaldet glutenin, danner et proteinkompleks med gliadin, som udgør gluten, afgørende for brødfremstilling og dels for blødgøring af mel. I ris kaldes den nuværende gluteline orizenin. ; majszeinen. De er uopløselige i vand og opløselige i 60-80% alkohol. De koagulerer ikke i varmen.
Prolaminer er rige på glutaminsyre, som repræsenterer 20-30% af aminosyrerne i kornfrøene; prolin og leucin er også i overflod, mens svovlaminosyrer, lysin (som ikke overraskende er den typiske begrænsende aminosyre for korn) og tryptophan (mangel på majs) er knappe.Disse aminosyremangel er ansvarlige for kornets lave proteineffektivitet. Medfødt intolerance over for gliadin er kendt som cøliaki.
, derfor rig på fosfor i form af orthofosforsyre, bundet til at forestre den alkoholiske gruppe af aminosyrer (såsom serin). De har sure egenskaber på grund af hydrogenens phosphorsyre, som ikke deltager i forestringen. Phosphoproteiner bør ikke betragtes som konjugerede proteiner, og de må heller ikke forveksles med nukleoproteiner, der er i stand til hydrolyse af phosphorsyre. Fosfoprotiderne findes hovedsageligt i proteiner af animalsk oprindelse, hvor der er to vigtige repræsentanter: mælkens kaseiner og æggeblommens vitellin (vitellinen er et af æggeblommens grundstoffer og er et protein, der er særligt rigt på fosfor) . den minder også om ittulin af fiskeæg. De vigtigste bestanddele i disse proteiner er gluttaminsyre (15-20%), serin (der hovedsageligt er rigelig i ægproteiner), prolin (5-10%) og lysin (5-7 %) Cystin er derimod knap.kemisk, uopløseligt i vand og almindelige opløsningsmidler, der kun opløses i syrer og endda modstår de fleste proteolytiske enzymer. I kraft af deres enestående kemiske resistens udfører de mekaniske belægnings-, beskyttelses- og understøttelsesfunktioner, mens de har ringe næringsværdi. De vigtigste scleroprotider i dyreorganismer er: kollagen (grundbestanddel i binde-, brusk- og knoglevæv), elastin (grundbestanddel i elastiske fibre i sener og karvægge) og keratiner (bestanddele af negle, hår og hår, men også af skæl, horn og fjer). Skleropeptider består af få aminosyrer: keratin bugner af cystin (derfor svovl), mens kollagen er rig på glycin (25%), prolin og hydroxyprolin og mangel på sulfurater, tryptophan og tyrosin. glycin og leucin bugner i elastin, mens cystin er knap. Keratin kan ikke angribes af mavesaft, derfor er fordøjelighed og tarmoptagelse meget lav, det er af ringe betydning for mad. Kogende kollagen med fortyndede syrer øger dets fordøjelighed og omdanner det til gelatine.
(proteiner med lipider)Ovenstående beskrivelse ønsker kun, om end kort, at forklare, hvordan proteiner klassificeres, for at gøre det klart, at disse stoffer ud over deres atletiske funktion er beregnet til at "opbygge" muskler, er grundlæggende for livet i alle vores organers organer , hver af dem har en bestemt opgave.
