Trypsin og chymotrypsin

Trypsin og chymotrypsin er to centrale enzymer i fordøjelsen af ​​madproteiner. Begge produceres og udskilles som zymogener, dvs. i inaktiv form, af bugspytkirtlen; zymogenforløberen for trypsin kaldes trypsinogen, mens chymotrypsin kaldes chymotrypsinogen.

Trypsin og chymotrypsin tilhører den store familie af proteolytiske enzymer (involveret i proteinfordøjelse) og til undergruppen af ​​endopeptidaser. Disse stoffer - herunder gastrisk pepsin og bugspytkirtelelastase - angriber peptidbindinger i aminosyrekæden, hvilket giver anledning til mindre molekylære fragmenter. Enzymerne, der tilhører den anden gruppe, exopeptidasernes, fuldender trypsin og chymotrypsins arbejde og frigiver enkelte aminosyrer fra enderne af peptidkæden; bugspytkirtlen carboxypeptidaser (A1, A2 og B, som angriber carboxylenden), men også aminopeptidaserne (som angriber den aminoterminale ende) og dipeptidaser, både produceret og udskilt af tyndtarmens slimhinde, tilhører denne familie. carboxypeptidase, ligner det, man har set for trypsin (trypsinogen) og chymotrypsin (chymotrypsinogen), udskilles af bugspytkirtlen i en inaktiv form. I alle tre tilfælde er enzymet involveret i den enzymatiske aktiveringsproces enteropeptidase, et protein, der produceres og udskilles af cellerne af duodenalslimhinden; nærmere bestemt er enteropeptidase specifik for trypsinogen, som engang omdannet til trypsin også aktiverer de andre proteolytiske enzymer, herunder det samme trypsinogen.

Lad os kort huske, at tolvfingertarmen er den første del af tyndtarmen, og at ikke kun bugspytkirtelsaft strømmer ind i den, men også leverjuice (galde), afgørende for pH -korrektion og lipidfordøjelse.

De funktionelle forskelle mellem trypsin og chymotrypsin vedrører simpelthen deres specificitet, det vil sige evnen til kun at genkende og opdele bindinger dannet af specifikke aminosyrer. Trypsin virker frem for alt på peptidbindinger, der engagerer basiske aminosyrer (såsom arginin og lysin), mens chymotrypsin hovedsageligt hydrolyserer bindinger, der involverer tyrosin, phenylalanin, tryptophan, leucin og methionin.

Takket være de forskellige proteolytiske enzymer, med bidrag fra mavesyre, nedbrydes diettens proteiner - oprindeligt dannet af flere dusin aminosyrer - i dipeptider, tripeptider og frie aminosyrer, alle let optagelige stoffer, der kommer fra kapillærerne i tarmslimhinden transporteret til leveren.

Trypsin og chymotrypsin i afføringen

Bestemmelsen af ​​chymotrypsin og trypsin i fæces bruges og var det især tidligere som en indirekte test af den eksokrine bugspytkirtels funktionelle kapacitet. Hvis noget på niveau med denne kirtel ikke fungerer korrekt, er det logisk at forvente en reduceret syntese af trypsin og chymotrypsin, som også vil være mangelfuld i afføringen. Testen har god følsomhed, men er belastet med den reelle risiko for falske positive og falske negativer. Anvendelse af afføringsmidler for eksempel reducerer koncentrationen af ​​enzymer i fækalt materiale, mens indtagelse af fordøjelsesekstrakter i bugspytkirtlen (f.eks. Pancreatin) eller grøntsager (såsom ananasstilk, papaya, papain og bromelain) forårsager falske negative resultater. tarmfloraen påvirker også en smule mængden af ​​trypsin og chymotrypsin, der ankommer uændret i afføringen; af denne grund kan brug af antibiotika frembringe falske negativer; tværtimod kan der i nærvær af divertikulose og andre tilstande, der favoriserer bakteriel spredning, registreres falske positive resultater.

En klassisk anvendelse af trypsin- og chymotrypsin -assayet i afføring er påvisning af pancreasinsufficiens hos patienter med cystisk fibrose.En af konsekvenserne af denne sygdom er nedsat normal transport af trypsin og andre fordøjelsesenzymer fra bugspytkirtlen. Til tolvfingertarmen. af denne grund, ved fødslen, er afføringen til barnet med cystisk fibrose særligt kompakt, så det kan forårsage tarmobstruktion, og derfor er der særligt små mængder chymotrypsin og trypsin i meconium.